El IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-I, también escrito LR3IGF-I) es una forma modificada del factor de crecimiento similar a la insulina tipo I humano. Conserva la secuencia de 70 aminoácidos del IGF-I con una ...
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Certificado de Análisis incluido en cada pedido.
Especificaciones Técnicas
Pureza
≥98%
Forma
Lyophilized Powder
Almacenamiento
-20°C
Acerca de IGF-1 LR3
El IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-I, también escrito LR3IGF-I) es una forma modificada del factor de crecimiento similar a la insulina tipo I humano. Conserva la secuencia de 70 aminoácidos del IGF-I con una sustitución, arginina en lugar de ácido glutámico en la posición 3, y añade un péptido de extensión N-terminal derivado de los 11 primeros aminoácidos de la hormona de crecimiento porcina metionil, unido por un enlace Val-Asn.[1][11] Pepitiva suministra el IGF-1 LR3 en polvo liofilizado (viales de 1 mg, pureza ≥98%) para investigación in vitro y preclínica.
Por qué se creó
El IGF-I nativo circula unido a una familia de seis proteínas de unión a IGF (IGFBPs), que lo retienen con alta afinidad y pueden inhibir su acción.[10] El IGF-1 LR3 se diseñó a comienzos de los años noventa como reactivo de investigación que se une muy poco a estas proteínas: el IGF-I tiene una afinidad unas 1000 veces mayor que el LR3IGF-I por la IGFBP-3 y la IGFBP-4.[1][3] Por eso sirve para separar los efectos del receptor de los efectos de las proteínas de unión en cultivo celular y modelos animales.
Situación regulatoria
El IGF-1 LR3 no es un medicamento aprobado para uso humano ni veterinario; se desarrolló y se utiliza como reactivo de laboratorio, y sus efectos en humanos no se han descrito.[1][8][9] Una forma recombinante del IGF-I humano nativo (mecasermina) es un fármaco distinto y aprobado.[12]
Solo para uso en investigación. No apto para consumo humano.
Calidad y Almacenamiento
≥98% purity. Lyophilized Powder. Storage: -20°C. For research purposes only.
Mecanismo de Acción
Unión al receptor frente a escape de las proteínas de unión
El IGF-1 LR3 actúa a través del receptor de IGF tipo 1, pero no se une a ese receptor mejor que el IGF-I. En un estudio se unió al receptor tipo 1 unas 3 veces menos que el IGF-I, y los análogos Arg3 se unieron algo menos que el IGF-I al receptor de los mioblastos L6, mientras se unían muy poco a la IGFBP-2.[2][4] Su mayor potencia en la mayoría de los sistemas se debe a la menor unión a las IGFBPs, no a una unión más fuerte al receptor.[1][2]
La potencia depende de las proteínas de unión presentes
Células que secretan IGFBPs: en mioblastos L6 de rata, los análogos Long IGF-I fueron más potentes que el IGF-I para estimular la síntesis de proteínas y de ADN e inhibir la degradación proteica; el LR3IGF-I fue de 5 a 10 veces más potente.[1][3]
Células sin IGFBPs detectables: en fibroblastos de embrión de pollo, el LR3IGF-I fue menos potente que el IGF-I.[1]
Eliminación más rápida, no vida media más larga
Como se asocia poco a las IGFBPs plasmáticas, el LR3IGF-I se eliminó de la sangre de ratas mucho más rápido que el IGF-I; en ratas preñadas, cuyos niveles de IGFBP están muy reducidos, la eliminación del IGF-I fue casi tan rápida como la del LR3IGF-I.[3] La mayor potencia in vivo refleja, por tanto, una mayor disponibilidad libre para los tejidos y no una circulación prolongada.
Aplicaciones en Investigación
Hallazgos preclínicos
Estado catabólico en ratas (1992): en ratas tratadas con dexametasona, el LR3IGF-I y el des(1-3)IGF-I fueron unas 2,5 veces más potentes que el IGF-I para restaurar el peso corporal y la retención de nitrógeno, y los péptidos IGF aumentaron el peso del intestino hasta un 45%.[4]
Crecimiento en ratas normales (1993): durante 14 días, el LR3IGF-I aumentó la ganancia de peso, la retención de nitrógeno y la eficiencia alimentaria con una dosis mucho menor que la del IGF-I, manteniendo las proporciones corporales.[5]
Descenso de la glucosa en cerdos y titíes (1997): las variantes de IGF-I con débil unión a IGFBPs fueron de 2 a 3 veces más potentes que el IGF-I para reducir la glucosa plasmática y la suprimieron durante más tiempo; el LR3IGF-I fue la única variante más potente que el IGF-I para reducir los aminoácidos plasmáticos.[6]
Ratones modelo de Alzheimer (2025): 7 meses de LR3-IGF-1 intranasal en ratones 5XFAD machos mejoraron la composición corporal y algunos aspectos de la patología amiloide cortical, pero no preservaron la conducta ni la memoria; en células microgliales BV-2 aumentó la captación de beta-amiloide 1-42.[7]
Aplicaciones en investigación de laboratorio
Biología IGF/IGFBP: comparación del IGF-I nativo con un ligando que escapa del control de las proteínas de unión.[1][10]
Ensayos de síntesis de proteínas y ADN en mioblastos: el modelo L6 en el que se caracterizó el análogo.[1]
Metabolismo de glucosa y aminoácidos: respuestas hipoglucémicas y metabólicas agudas en modelos animales.[6]
Métodos analíticos y antidopaje: identificación por espectrometría de masas del Long R3 IGF-I y sus variantes en productos incautados.[8]
Comparaciones en el eje GH/IGF-1: el IGF-1 LR3 actúa por debajo de la hormona de crecimiento, mientras que sermorelina y tesamorelina actúan sobre el receptor de GHRH e ipamorelina sobre el receptor de grelina para liberar la propia hormona de crecimiento del animal.
Los efectos adversos descritos para péptidos no regulados del eje GH/IGF-1 incluyen disglucemia y otras alteraciones endocrino-metabólicas, y las preocupaciones mitogénicas siguen sin demostrarse, aunque son biológicamente plausibles.[9] Este producto se vende solo para investigación de laboratorio.
Almacenamiento y Manipulación
El almacenamiento y la manipulación adecuados son esenciales para mantener la integridad del péptido y garantizar resultados de investigación confiables. Todos los péptidos de Pepitiva Biolabs se suministran como polvo liofilizado, proporcionando excelente estabilidad a largo plazo cuando se almacenan correctamente. Almacene los péptidos liofilizados a -20°C para almacenamiento a largo plazo o 2-8°C para uso a corto plazo. Una vez reconstituidos, las soluciones de péptidos deben almacenarse a 2-8°C y utilizarse dentro del plazo especificado en la documentación del producto. Siempre use agua bacteriostática estéril para la reconstitución y manipule los péptidos en un ambiente de laboratorio limpio para prevenir la contaminación. Evite ciclos repetidos de congelación-descongelación, ya que el estrés térmico puede causar degradación del péptido y pérdida de actividad biológica.
Control de Calidad y Certificación
Este producto se fabrica bajo estrictos protocolos de control de calidad y ha sido verificado mediante pruebas analíticas exhaustivas. Cada lote se somete a análisis HPLC de fase reversa para determinación de pureza y espectrometría de masas por ionización por electrospray (ESI-MS) para confirmación de identidad molecular. Un Certificado de Análisis (COA) detallado está disponible para descargar, documentando porcentaje de pureza, verificación de peso molecular, apariencia y condiciones de almacenamiento recomendadas. Pepitiva Biolabs mantiene trazabilidad a nivel de lote desde la síntesis hasta la entrega.
Preguntas Frecuentes
¿Qué es el IGF-1 LR3?
Un IGF-I humano modificado, con arginina en lugar de ácido glutámico en la posición 3 y un péptido de extensión N-terminal tomado de la hormona de crecimiento porcina. Estos cambios hacen que se una muy poco a las proteínas de unión a IGF.
¿Cuál es la diferencia entre IGF-1 LR3 e IGF-1?
El IGF-I nativo (70 aminoácidos) queda retenido por las proteínas de unión a IGF; el IGF-1 LR3 se une a ellas unas 1000 veces menos. No es un ligando más fuerte del receptor: se une al receptor de IGF tipo 1 algo menos que el IGF-I.
¿El IGF-1 LR3 tiene una vida media más larga que el IGF-1?
No en los estudios de eliminación en ratas. El LR3IGF-I se eliminó del plasma mucho más rápido que el IGF-I, porque no forma complejos con las proteínas de unión plasmáticas. Su mayor potencia se debe a una mayor disponibilidad para los tejidos.
¿Qué significa LR3?
Long R3: "Long" se refiere al péptido de extensión N-terminal y "R3" a la arginina (R) colocada en la posición 3 de la secuencia del IGF-I.
¿El IGF-1 LR3 está aprobado por la FDA?
No. El IGF-1 LR3 se desarrolló como reactivo de laboratorio y no está aprobado para uso humano ni veterinario. El IGF-I nativo recombinante (mecasermina) es un fármaco diferente y aprobado.
¿Cómo se almacena el IGF-1 LR3?
Conserve el polvo liofilizado a −20 °C, protegido de la luz y la humedad.
¿Este producto está aprobado para uso humano?
No. Este producto está destinado exclusivamente para investigación científica in vitro y uso de laboratorio. No está aprobado para uso humano o veterinario, no está destinado a fines diagnósticos o terapéuticos, y no debe administrarse a humanos o animales bajo ninguna circunstancia.
¿Cómo reconstituyo este péptido?
Agregue agua bacteriostática estéril lentamente al vial, dirigiendo el flujo contra la pared de vidrio en lugar de directamente sobre el polvo liofilizado. Agite suavemente el vial hasta que el polvo se disuelva completamente — no agite vigorosamente. El volumen de reconstitución recomendado depende de la concentración deseada. Consulte la documentación del producto para orientación específica.
¿Puedo obtener un Certificado de Análisis (COA)?
Sí. Un Certificado de Análisis se incluye con cada pedido y también está disponible para descargar en la página del producto. El COA documenta pureza por HPLC, confirmación de identidad por espectrometría de masas, número de lote, fecha de producción y recomendaciones de almacenamiento.
Referencias Científicas
Francis GL, Ross M, Ballard FJ, et al. Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor (IGF)-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency. J Mol Endocrinol. 1992;8(3):213-223. PubMed
King R, Wells JR, Krieg P, et al. Production and characterization of recombinant insulin-like growth factor-I (IGF-I) and potent analogues of IGF-I, with Gly or Arg substituted for Glu3, following their expression in Escherichia coli as fusion proteins. J Mol Endocrinol. 1992;8(1):29-41. PubMed
Ballard FJ, Walton PE, Bastian S, et al. Effects of interactions between IGFBPs and IGFs on the plasma clearance and in vivo biological activities of IGFs and IGF analogs. Growth Regul. 1993;3(1):40-44. PubMed
Tomas FM, Knowles SE, Owens PC, et al. Insulin-like growth factor-I (IGF-I) and especially IGF-I variants are anabolic in dexamethasone-treated rats. Biochem J. 1992;282 Pt 1:91-97. PubMed
Tomas FM, Knowles SE, Chandler CS, et al. Anabolic effects of insulin-like growth factor-I (IGF-I) and an IGF-I variant in normal female rats. J Endocrinol. 1993;137(3):413-421. PubMed
Tomas FM, Walton PE, Dunshea FR, Ballard FJ. IGF-I variants which bind poorly to IGF-binding proteins show more potent and prolonged hypoglycaemic action than native IGF-I in pigs and marmoset monkeys. J Endocrinol. 1997;155(2):377-386. PubMed
Engel MG, Narayan S, Cui MH, et al. Intranasal long R3 insulin-like growth factor-1 treatment promotes amyloid plaque remodeling in cerebral cortex but fails to preserve cognitive function in male 5XFAD mice. J Alzheimers Dis. 2025;103(1):113-126. PubMed
Kohler M, Thomas A, Walpurgis K, et al. Detection of His-tagged Long-R³-IGF-I in a black market product. Growth Horm IGF Res. 2010;20(5):386-390. PubMed
Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed
Baxter RC. Insulin-like growth factor (IGF)-binding proteins: interactions with IGFs and intrinsic bioactivities. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2000;278(6):E967-E976. PubMed
U.S. Food and Drug Administration. Drugs@FDA: application 021839 (mecasermin recombinant); original approval August 30, 2005. Source
Fuentes: publicaciones revisadas por pares indexadas en PubMed y registros de estudios en ClinicalTrials.gov. Cada cita se verificó con su registro en PubMed.
Solo para uso en investigación. No destinado al consumo humano.
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