O IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-I, também escrito LR3IGF-I) é uma forma modificada do fator de crescimento semelhante à insulina tipo I humano. Mantém a sequência de 70 aminoácidos do IGF-I com uma substitui...
Preço por Volume — Economize Mais
Certificado de Análise incluso em cada pedido.
Especificações Técnicas
Pureza
≥98%
Forma
Lyophilized Powder
Armazenamento
-20°C
Sobre IGF-1 LR3
O IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-I, também escrito LR3IGF-I) é uma forma modificada do fator de crescimento semelhante à insulina tipo I humano. Mantém a sequência de 70 aminoácidos do IGF-I com uma substituição, arginina no lugar do ácido glutâmico na posição 3, e acrescenta um peptídeo de extensão N-terminal derivado dos 11 primeiros aminoácidos do hormônio do crescimento suíno metionil, unido por um ligante Val-Asn.[1][11] A Pepitiva fornece o IGF-1 LR3 em pó liofilizado (frascos de 1 mg, pureza ≥98%) para pesquisa in vitro e pré-clínica.
Por que foi criado
O IGF-I nativo circula ligado a uma família de seis proteínas de ligação de IGF (IGFBPs), que o retêm com alta afinidade e podem inibir sua ação.[10] O IGF-1 LR3 foi projetado no início dos anos 1990 como reagente de pesquisa que se liga muito pouco a essas proteínas: o IGF-I tem afinidade cerca de 1000 vezes maior que o LR3IGF-I pela IGFBP-3 e pela IGFBP-4.[1][3] Isso o torna uma ferramenta para separar efeitos do receptor de efeitos das proteínas de ligação em cultura celular e modelos animais.
Situação regulatória
O IGF-1 LR3 não é um medicamento aprovado para uso humano ou veterinário; foi desenvolvido e é usado como reagente de laboratório, e seus efeitos em humanos não foram descritos.[1][8][9] Uma forma recombinante do IGF-I humano nativo (mecasermina) é um medicamento distinto e aprovado.[12]
Uso exclusivo em pesquisa. Não destinado ao consumo humano.
Qualidade e Armazenamento
≥98% purity. Lyophilized Powder. Storage: -20°C. For research purposes only.
Mecanismo de Ação
Ligação ao receptor versus escape das proteínas de ligação
O IGF-1 LR3 age pelo receptor de IGF tipo 1, mas não se liga a esse receptor melhor que o IGF-I. Em um estudo, ligou-se ao receptor tipo 1 cerca de 3 vezes menos que o IGF-I, e análogos Arg3 ligaram-se um pouco menos que o IGF-I ao receptor de mioblastos L6, enquanto se ligavam muito pouco à IGFBP-2.[2][4] Sua maior potência na maioria dos sistemas vem da menor ligação às IGFBPs, não de uma ligação mais forte ao receptor.[1][2]
A potência depende das proteínas de ligação presentes
Células que secretam IGFBPs: em mioblastos L6 de rato, os análogos Long IGF-I foram mais potentes que o IGF-I em estimular a síntese de proteína e de DNA e inibir a degradação de proteína; o LR3IGF-I foi 5 a 10 vezes mais potente.[1][3]
Células sem IGFBPs detectáveis: em fibroblastos de embrião de galinha, o LR3IGF-I foi menos potente que o IGF-I.[1]
Depuração mais rápida, não meia-vida mais longa
Por se associar pouco às IGFBPs plasmáticas, o LR3IGF-I foi removido do sangue de ratos muito mais rapidamente que o IGF-I; em ratas prenhes, cujos níveis de IGFBP são bem menores, a depuração do IGF-I ficou quase tão rápida quanto a do LR3IGF-I.[3] A maior potência in vivo reflete, portanto, maior disponibilidade livre para os tecidos, e não circulação prolongada.
Aplicações em Pesquisa
Achados pré-clínicos
Estado catabólico em ratos (1992): em ratos tratados com dexametasona, o LR3IGF-I e o des(1-3)IGF-I foram cerca de 2,5 vezes mais potentes que o IGF-I em restaurar o peso corporal e a retenção de nitrogênio, e os peptídeos IGF aumentaram o peso do intestino em até 45%.[4]
Crescimento em ratas normais (1993): ao longo de 14 dias, o LR3IGF-I aumentou o ganho de peso, a retenção de nitrogênio e a eficiência alimentar com uma dose bem menor que a do IGF-I, mantendo as proporções corporais.[5]
Redução da glicose em porcos e saguis (1997): variantes de IGF-I com fraca ligação às IGFBPs foram 2 a 3 vezes mais potentes que o IGF-I em reduzir a glicose plasmática e a suprimiram por mais tempo; o LR3IGF-I foi a única variante mais potente que o IGF-I em reduzir os aminoácidos plasmáticos.[6]
Camundongos modelo de Alzheimer (2025): 7 meses de LR3-IGF-1 intranasal em camundongos 5XFAD machos melhoraram a composição corporal e alguns aspectos da patologia amiloide cortical, mas não preservaram comportamento nem memória; em células microgliais BV-2, aumentou a captação de beta-amiloide 1-42.[7]
Aplicações em pesquisa laboratorial
Biologia IGF/IGFBP: comparação do IGF-I nativo com um ligante que escapa do controle das proteínas de ligação.[1][10]
Ensaios de síntese de proteína e DNA em mioblastos: o modelo L6 em que o análogo foi caracterizado.[1]
Metabolismo de glicose e aminoácidos: respostas hipoglicêmicas e metabólicas agudas em modelos animais.[6]
Métodos analíticos e antidoping: identificação por espectrometria de massas do Long R3 IGF-I e suas variantes em produtos apreendidos.[8]
Comparações no eixo GH/IGF-1: o IGF-1 LR3 age depois do hormônio do crescimento, enquanto sermorelina e tesamorelin agem no receptor de GHRH e ipamorelin no receptor de grelina para liberar o próprio hormônio do crescimento do animal.
Os efeitos adversos relatados de peptídeos não regulamentados do eixo GH/IGF-1 incluem disglicemia e outros distúrbios endócrino-metabólicos, e preocupações mitogênicas continuam não comprovadas, embora biologicamente plausíveis.[9] Este produto é vendido apenas para pesquisa em laboratório.
Armazenamento e Manuseio
O armazenamento e manuseio adequados são essenciais para manter a integridade do peptídeo e garantir resultados confiáveis de pesquisa. Todos os peptídeos da Pepitiva Biolabs são fornecidos como pó liofilizado, proporcionando excelente estabilidade a longo prazo quando armazenados corretamente. Armazene peptídeos liofilizados a -20°C para armazenamento de longo prazo ou 2-8°C para uso de curto prazo. Uma vez reconstituídos, as soluções de peptídeos devem ser armazenadas a 2-8°C e utilizadas dentro do prazo especificado na documentação do produto. Sempre utilize água bacteriostática estéril para reconstituição e manuseie peptídeos em ambiente laboratorial limpo para prevenir contaminação. Evite ciclos repetidos de congelamento-descongelamento, pois o estresse térmico pode causar degradação do peptídeo e perda de atividade biológica.
Controle de Qualidade e Certificação
Este produto é fabricado sob rigorosos protocolos de controle de qualidade e verificado por testes analíticos abrangentes. Cada lote passa por análise HPLC de fase reversa para determinação de pureza e espectrometria de massa por ionização por electrospray (ESI-MS) para confirmação de identidade molecular. Um Certificado de Análise (COA) detalhado está disponível para download, documentando percentual de pureza, verificação de peso molecular, aparência e condições de armazenamento recomendadas. A Pepitiva Biolabs mantém rastreabilidade a nível de lote da síntese até a entrega, garantindo total transparência e controle de qualidade para sua pesquisa.
Perguntas Frequentes
O que é IGF-1 LR3?
Um IGF-I humano modificado, com arginina no lugar do ácido glutâmico na posição 3 e um peptídeo de extensão N-terminal retirado do hormônio do crescimento suíno. As mudanças fazem com que se ligue muito pouco às proteínas de ligação de IGF.
Qual a diferença entre IGF-1 LR3 e IGF-1?
O IGF-I nativo (70 aminoácidos) é retido pelas proteínas de ligação de IGF; o IGF-1 LR3 se liga a elas cerca de 1000 vezes menos. Não é um ligante mais forte do receptor: liga-se ao receptor de IGF tipo 1 um pouco menos que o IGF-I.
O IGF-1 LR3 tem meia-vida maior que o IGF-1?
Não nos estudos de depuração em ratos. O LR3IGF-I foi depurado do plasma muito mais rápido que o IGF-I, porque não forma complexos com as proteínas de ligação plasmáticas. Sua maior potência vem da maior disponibilidade para os tecidos.
O que significa LR3?
Long R3: "Long" refere-se ao peptídeo de extensão N-terminal e "R3" à arginina (R) colocada na posição 3 da sequência do IGF-I.
O IGF-1 LR3 é aprovado pela FDA?
Não. O IGF-1 LR3 foi desenvolvido como reagente de laboratório e não é aprovado para uso humano ou veterinário. O IGF-I nativo recombinante (mecasermina) é um medicamento diferente e aprovado.
Como armazenar o IGF-1 LR3?
Mantenha o pó liofilizado a −20 °C, protegido da luz e da umidade.
Este produto é aprovado para uso humano?
Não. Este produto é destinado exclusivamente para pesquisa científica in vitro e uso laboratorial. Não é aprovado para uso humano ou veterinário, não se destina a fins diagnósticos ou terapêuticos, e não deve ser administrado a humanos ou animais em nenhuma circunstância.
Como reconstituir este peptídeo?
Adicione água bacteriostática estéril lentamente ao frasco, direcionando o fluxo contra a parede de vidro ao invés de diretamente sobre o pó liofilizado. Agite suavemente o frasco até que o pó esteja completamente dissolvido — não agite vigorosamente. O volume de reconstituição recomendado depende da concentração desejada. Consulte a documentação do produto para orientação específica.
Posso obter um Certificado de Análise (COA)?
Sim. Um Certificado de Análise é incluído com cada pedido e também está disponível para download na página do produto. O COA documenta pureza por HPLC, confirmação de identidade por espectrometria de massa, número do lote, data de produção e recomendações de armazenamento.
Referências Científicas
Francis GL, Ross M, Ballard FJ, et al. Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor (IGF)-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency. J Mol Endocrinol. 1992;8(3):213-223. PubMed
King R, Wells JR, Krieg P, et al. Production and characterization of recombinant insulin-like growth factor-I (IGF-I) and potent analogues of IGF-I, with Gly or Arg substituted for Glu3, following their expression in Escherichia coli as fusion proteins. J Mol Endocrinol. 1992;8(1):29-41. PubMed
Ballard FJ, Walton PE, Bastian S, et al. Effects of interactions between IGFBPs and IGFs on the plasma clearance and in vivo biological activities of IGFs and IGF analogs. Growth Regul. 1993;3(1):40-44. PubMed
Tomas FM, Knowles SE, Owens PC, et al. Insulin-like growth factor-I (IGF-I) and especially IGF-I variants are anabolic in dexamethasone-treated rats. Biochem J. 1992;282 Pt 1:91-97. PubMed
Tomas FM, Knowles SE, Chandler CS, et al. Anabolic effects of insulin-like growth factor-I (IGF-I) and an IGF-I variant in normal female rats. J Endocrinol. 1993;137(3):413-421. PubMed
Tomas FM, Walton PE, Dunshea FR, Ballard FJ. IGF-I variants which bind poorly to IGF-binding proteins show more potent and prolonged hypoglycaemic action than native IGF-I in pigs and marmoset monkeys. J Endocrinol. 1997;155(2):377-386. PubMed
Engel MG, Narayan S, Cui MH, et al. Intranasal long R3 insulin-like growth factor-1 treatment promotes amyloid plaque remodeling in cerebral cortex but fails to preserve cognitive function in male 5XFAD mice. J Alzheimers Dis. 2025;103(1):113-126. PubMed
Kohler M, Thomas A, Walpurgis K, et al. Detection of His-tagged Long-R³-IGF-I in a black market product. Growth Horm IGF Res. 2010;20(5):386-390. PubMed
Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration. Front Endocrinol (Lausanne). 2026;17:1822475. PubMed
Baxter RC. Insulin-like growth factor (IGF)-binding proteins: interactions with IGFs and intrinsic bioactivities. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2000;278(6):E967-E976. PubMed
U.S. Food and Drug Administration. Drugs@FDA: application 021839 (mecasermin recombinant); original approval August 30, 2005. Source
Fontes: publicações revisadas por pares indexadas no PubMed e registros de estudos no ClinicalTrials.gov. Cada citação foi conferida com o registro no PubMed.
Apenas para uso em pesquisa. Não destinado ao consumo humano.
Peptídeos Relacionados
≥98%
Endócrino
Sermorelin
Sermorelin is a synthetic peptide made of the first 29 amino acids of human growth hormone-releasing...
